Presentasi Tugas Hasil Analisis Pembentukan Struktur Sekunder dan Tersier Pada Protein
Pengantar
Protein adalah kelas molekul biologi yang terbesar dan paling bervariasi, dan mereka menunjukkan variasi struktur yang paling besar. Banyak yang memiliki pola lipat tiga dimensi yang rumit yang menghasilkan bentuk yang kompak, tetapi yang lain tidak melipat sama sekali ("protein yang tidak terstruktur") dan ada dalam konformasi acak. Fungsi protein tergantung pada strukturnya, dan mendefinisikan struktur protein individu adalah bagian besar Biokimia modern dan Biologi Molekuler.
Untuk memahami bagaimana protein melipat, kita akan mulai dengan dasar-dasar struktur, dan maju ke struktur yang semakin kompleks.
Obligasi Peptida
Untuk membuat protein, asam amino dihubungkan bersama oleh sejenis ikatan amida yang disebut "ikatan peptida". Ikatan ini terbentuk antara gugus alpha amino dari satu asam amino dan kelompok karboksil yang lain dalam reaksi kondensasi. Ketika dua asam amino bergabung, hasilnya disebut dipeptida, tiga memberikan tripeptida, dll. Beberapa asam amino menghasilkan polipeptida (sering disingkat menjadi “peptida”). Karena air hilang dalam proses menciptakan ikatan peptida, asam amino individu disebut sebagai "residu asam amino" setelah mereka dimasukkan. Sifat lain dari peptida adalah polaritas: kedua ujungnya berbeda. Satu ujung memiliki gugus amino bebas (disebut "N-terminal") dan yang lainnya memiliki gugus karboksil bebas ("C-terminal").
Dalam proses alami pembuatan protein, polipeptida memanjang dengan penambahan asam amino ke ujung terminal C dari rantai yang tumbuh. Secara konvensional, peptida ditulis N-terminal terlebih dahulu; oleh karena itu gly-ser tidak sama dengan ser-gly atau GS tidak sama dengan SG. Sambungan memunculkan pola berulang "NCC-NCC-NCC ..." atom sepanjang panjang molekul. Ini disebut sebagai "tulang punggung" dari peptida. Jika direntangkan, rantai samping dari residu individu memproyeksikan keluar dari tulang punggung ini.
Ikatan peptida ditulis sebagai ikatan tunggal, tetapi sebenarnya memiliki beberapa karakteristik ikatan ganda karena resonansi antara ikatan C-O dan C-N:
Ini berarti bahwa enam atom yang terlibat adalah coplanar, dan bahwa tidak ada rotasi bebas di sekitar sumbu C-N. Ini membatasi fleksibilitas rantai dan mencegah beberapa pola lipat.
PERMASALAHAN :
1. Sebutkan perbedaan yang signifikan terhadap struktur sekunder dan tersier pada protein?
2. Bagaimana struktur sekunder protein dapat terbentuk? Ikatan apa yang terlibat didalamnya ?
3. Apa yang dimaksud ikatan peptida, apa hubunganya dalam pembentukan struktur protein? Sepengetahuan anda!
Protein adalah senyawa organic yang banyak dijumpai kalam semua makhluk hidup. Protein terdiri dari karbon, hydrogen dan nitrogen dan umumnya juga mengandung sulfur. Molekulnya berkisar antara 6000 hingga jutaan. Satu molekul protein terdiri dari rantai panjang polipeptida.
Polipeptida ini berasal dari asam. Asam amino yang saling berikatan secara berurutan. Ikatan teratur yang berurutan ini dinamakan struktur primer protein. Polipeptida dapat melipat atau menggulung yang menyebabkan timbulnya struktur sekunder. Struktur tersier asam amino berbentuk tiga dimensi dari polipeptida yang menggulung atau melipat ini. Struktur kuartener muncul polipeptida yang terlibat.
Protein adalah kelas molekul biologi yang terbesar dan paling bervariasi, dan mereka menunjukkan variasi struktur yang paling besar. Banyak yang memiliki pola lipat tiga dimensi yang rumit yang menghasilkan bentuk yang kompak, tetapi yang lain tidak melipat sama sekali ("protein yang tidak terstruktur") dan ada dalam konformasi acak. Fungsi protein tergantung pada strukturnya, dan mendefinisikan struktur protein individu adalah bagian besar Biokimia modern dan Biologi Molekuler.
Untuk memahami bagaimana protein melipat, kita akan mulai dengan dasar-dasar struktur, dan maju ke struktur yang semakin kompleks.
Obligasi Peptida
Untuk membuat protein, asam amino dihubungkan bersama oleh sejenis ikatan amida yang disebut "ikatan peptida". Ikatan ini terbentuk antara gugus alpha amino dari satu asam amino dan kelompok karboksil yang lain dalam reaksi kondensasi. Ketika dua asam amino bergabung, hasilnya disebut dipeptida, tiga memberikan tripeptida, dll. Beberapa asam amino menghasilkan polipeptida (sering disingkat menjadi “peptida”). Karena air hilang dalam proses menciptakan ikatan peptida, asam amino individu disebut sebagai "residu asam amino" setelah mereka dimasukkan. Sifat lain dari peptida adalah polaritas: kedua ujungnya berbeda. Satu ujung memiliki gugus amino bebas (disebut "N-terminal") dan yang lainnya memiliki gugus karboksil bebas ("C-terminal").
Ikatan peptida ditulis sebagai ikatan tunggal, tetapi sebenarnya memiliki beberapa karakteristik ikatan ganda karena resonansi antara ikatan C-O dan C-N:
Ini berarti bahwa enam atom yang terlibat adalah coplanar, dan bahwa tidak ada rotasi bebas di sekitar sumbu C-N. Ini membatasi fleksibilitas rantai dan mencegah beberapa pola lipat.
PERMASALAHAN :
1. Sebutkan perbedaan yang signifikan terhadap struktur sekunder dan tersier pada protein?
2. Bagaimana struktur sekunder protein dapat terbentuk? Ikatan apa yang terlibat didalamnya ?
3. Apa yang dimaksud ikatan peptida, apa hubunganya dalam pembentukan struktur protein? Sepengetahuan anda!
Baiklah saya akan menjawab permasalahan nomor 3
BalasHapusIkatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya. ikatan peptida hanya terdapat pada protein.
Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung.[1] Hasil dari ikatan ini merupakan ikatan CO-NH,[2] dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm.
Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan peptida terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara spontan ketika terdapat air. Dari hasil pemutusan tersebut, dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. Namun, proses pemutusan terjadi sangat lambat. Pada umumnya, organisme menggunakan enzim untuk membantu proses pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi.
Hubungannya dengan proten adalah ikatan pepetida hanya terdapat pada protein saja dan ikatan peptida dalam protein, asam-asam amino diikat bersama melalui ikatan peptida, yaitu ikatan C–N hasil reaksi kondensasi antara gugus karboksil dengan gugus amino dari asam amino lain
Komentar ini telah dihapus oleh pengarang.
BalasHapusBaiklah saya akan menjawab permasalahan nomor 2
BalasHapusStruktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated . Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang. Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida .
Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel. Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å. Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn.
baiklah saudari demi saya akan mencoba menjawab permasalahan anda yang pertama , jadi perbedaan yang signifikan yaitu dari struktur dimensinya ,
BalasHapusStruktur sekunder adalah struktur dua dimensi dari protein. Pada struktur ini terjadi lipatan (folding) beraturan, seperti α–heliks dan β–sheet, akibat adanya ikatan hidrogen di antara gugus-gugus polar dari asam amino dalam rantai protein.
Sedangkan Pada Struktur tersier berupa struktur tiga dimensi sederhana dari rantai protein. Dalam struktur ini, selain terjadi folding membentuk struktur α–heliks dan β–sheet, juga terjadi antaraksi van der Waals dan antaraksi gugus nonpolar yang mendorong terjadi lipatan.